许多药物是通过抑制特定蛋白质活性来影响细胞代谢的。为此，在蛋白囊状功能体中，实现药物与靶蛋白的结合，是完成该目标的关键。这种结合过程也可以改变蛋白质表面结构（这种现象称为蛋白质的构象变化），并打开有利于携带活性药物的新囊腔。

充分利用这些新结构是药物研究的“圣杯”，这是因为它们有机会提高活性药物的选择性，并减少副作用。然而，利用目前监测蛋白质表面结构的传统生物物理方法，要实现这一突破非常困难。虽然X射线晶体成像和核磁共振很高效，但它们的使用成本太高，且需要数周才能得到结果。因此，急需一种快速监测蛋白质结构的新工具来解困该现状。

利用红外传感器追踪蛋白质构象变化

据麦姆斯咨询报道，Klaus Gerwert与其德国波鸿鲁尔大学（Ruhr-Universitat Bochum）的研究团队利用红外（IR）传感器解决了该挑战，可在几分钟内实现追踪蛋白质构象变化。该红外传感器基于一种红外线可穿透的晶体设计而成，可实现吸收光谱的追踪。

当蛋白质在传感器表面结合时，会利用含有活性药物的液体进行清洗，然后对记录的光谱数据进行分析。红外光谱与蛋白质结构之间的相关性，可直接对频谱进行分子解析，并研究活性药物所诱发的蛋白质构象变化。该研究于2018年5月17日发表于Angewandte Chemie期刊，论文链接为https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201802603。

研究人员通过研究热休克蛋白90（HSP90）的抑制，探究了这款传感器的应用，HSP90可帮助细胞中新转译的蛋白质形成正确的3D结构，并且是肿瘤细胞快速生长所需要物质。研究人员利用不同特异性结合模式，专门研究了HSP90中不同化合物所诱发的蛋白质构象变化。